البروتينات

6-1

البروتينات

Proteins

الأهداف

• تصف تركيب الأحماض الأمينية والبروتينات.
• تشرح وظيفة البروتينات في الخلايا.

مراجعة المفردات

البوليمرات: مركبات كبيرة تتكون من وحدات متكررة عديدة تسمى المونومرات.

المفردات الجديدة

• البروتينات
• الأحماض الأمينية
• الرابطة الببتيدية
• الببتيد
• تغير الخواص الطبيعية
• الإنزيم
• المادة الخاضعة لفعل الإنزيم
• الموقع النشط

الفكرة الرئيسة

تؤدي البروتينات وظائف أساسية تشمل تنظيم التفاعلات الكيميائية الحيوية، والدعم البنائي، ونقل المواد، وتقلصات العضلات.

الربط مع الحياة

تحتوي بعض منتجات التنظيف، ومنها حلول تنظيف العدسات اللاصقة، على الإنزيمات. هل تعلمت يومًا ما الإنزيم؟

---

تركيب البروتين

Protein Structure

تعد الإنزيمات نوعًا من البروتينات. والبروتينات بوليمرات عضوية تتكون من أحماض أمينية مرتبطة معًا بترتيب معين. والبروتينات ليست مجرد سلاسل كبيرة من الأحماض الأمينية المرتبة عشوائيًا. ويجب أن يكون البروتين مطويًا في تركيب معين ثلاثي الأبعاد حتى يعمل بشكل صحيح. وجميع المخلوقات الحية، ومنها الإبل والنباتات المبينة في الشكل 6-1، تتكون من البروتينات.

الأحماض الأمينية

توجد مجموعات وظيفية كثيرة ومختلفة من الأحماض الأمينية في المركبات العضوية. والأحماض الأمينية كما يدل اسمها، جزيئات عضوية توجد بها مجموعة الأمين ومجموعة الكربوكسيل الحمضية.

والشكل الآتي يبين التركيب العام للحمض الأميني:

• مجموعة أمين: (H_2N)
• مجموعة كربوكسيل: (COOH)
• ذرة كربون مركزية.
• ذرة هيدروجين.
• سلسلة جانبية متغيرة (R).

يوجد في كل حمض أميني ذرة كربون مركزية محاطة بأربع مجموعات:

• مجموعة الأمين ((-NH_2))
• مجموعة الكربوكسيل ((-COOH))
• ذرة هيدروجين
• وسلسلة جانبية متغيرة (R)

وتتفاوت السلاسل الجانبية من ذرة هيدروجين واحدة إلى تركيب معقد ذي حلقتين.

الشكل 6-1

الصورة التابعة: صفحة210_الشكل_6_1_البروتينات_في_الإبل_والنباتات.png

تحتوي جميع المخلوقات الحية على البروتينات؛ فشعر الإبل وعضلاتها جميعها تتكون من بروتينات بنائية، كما هو الحال لجذور النباتات وأوراقها.

---

الجدول 6-1

أمثلة على الأحماض الأمينية

الصورة التابعة: صفحة211_الجدول_6_1_أمثلة_على_الأحماض_الأمينية.png

الأحماض الأمينية المعروضة في الجدول:

| الحمض الأميني | السلسلة الجانبية المميزة |
| -------------- | ---------------------------------- |
| الجلايسين | (H) |
| السيرين | (CH_2OH) |
| السيستين | (CH_2SH) |
| اللايسين | سلسلة جانبية تحتوي مجموعة أمين |
| حمض الجلوتاميك | سلسلة جانبية تحتوي مجموعة كربوكسيل |
| الجلوتامين | سلسلة جانبية تحتوي مجموعة أميد |
| الفالين | سلسلة هيدروكربونية متفرعة |
| فينيل الألانين | سلسلة جانبية تحتوي حلقة بنزين |

ادرس السلاسل الجانبية المختلفة للأحماض الأمينية المبينة في الجدول 6-1، وحدد الألكانات غير القطبية، ومجموعات الهيدروكسيل القطبية، والحموض الكربوكسيلية القاعدية مثل مجموعة الكربوكسيل والأمين.

والعائلات الأميدية والمجموعات التي تحتوي على الكبريت. يزود هذا التنوع الواسع للسلاسل الجانبية الأحماض الأمينية المختلفة بتنوع كبير من الخواص الكيميائية والفيزيائية، ويساعد البروتينات على أداء وظائف عديدة ومختلفة.

---

الرابطة الببتيدية

توفر مجموعات الأمين والكربوكسيل مواضع ربط مناسبة لربط الأحماض الأمينية معًا. ولأن الحمض الأميني هو في الوقت نفسه أمين وحمض كربوكسيلي، لذا يستطيع حمضان أمينيان أن يتحدا لتكوين أميد، وينطلق ماء في هذه العملية.

هذا التفاعل هو تفاعل تكثف. وكما في الشكل 6-2، فإن مجموعة الكربوكسيل لأحد الحمضين الأمينيين تتحد مع مجموعة الأمين في الحمض الثاني لتكوين مجموعة الأميد الوظيفية.

ماذا قرأت؟

اشرح كيف تتكون مجموعة الأميد الوظيفية.

الشكل 6-2

الصورة التابعة: صفحة211_الشكل_6_2_تكوين_الرابطة_الببتيدية.png

ترتبط مجموعة الأمين لأحد الحمضين الأمينيين بمجموعة الكربوكسيل لحمض أميني آخر لتكوين ببتيد ثنائي وماء، والمجموعة العضوية الوظيفية التي تتكون تسمى رابطة ببتيدية.

المعادلة العامة:

حمض أميني + حمض أميني → ببتيد ثنائي + ماء

---

يطلق المختصون في الكيمياء الحيوية على الرابطة الأميدية المبينة في الشكل 6-3، والتي تجمع حمضين أمينيين اسم الرابطة الببتيدية.

كما يطلق على السلسلة المكونة من حمضين أمينيين أو أكثر مرتبطة معًا بروابط ببتيدية اسم الببتيد.

أما الجزيء المكوّن من حمضين أمينيين مرتبطين معًا برابطة ببتيدية فيسمى ثنائي الببتيد.

ويبين الشكل 6-4a تركيب ثنائي ببتيد مكوّن من حمضي الأمينيين جلايسين (Gly) وفينيل الألانين (Phe).

في حين يبين الشكل 6-4b أيضًا ثنائي ببتيد مكوّنًا منهما، ولكنهما مختلفان. تفحص هذين المركبين ثنائيي الببتيد لترى أن الترتيب الذي يرتبط فيه ثنائي الببتيد مهم؛ ففي الرابطة في كل طرف من وحدة الحمضين الأمينيين في ثنائي الببتيد الجديد لديه مجموعة حرة.

أحد الطرفين لديه مجموعة كربوكسيل حرة، والطرف الآخر لديه مجموعة أمين حرة. وتستطيع كل من هاتين المجموعتين الارتباط مع الطرف المقابل من حمض أميني آخر، مكوّنة المزيد من الروابط الببتيدية.

وتقوم الخلايا الحية ببناء الببتيدات بإضافة أحماض أمينية إلى الطرف الكربوكسيلي من الطرف النامي.

ماذا قرأت؟

اشرح الفرق بين الببتيد وثنائي الببتيد.

---

عديد الببتيد

كما ترى، إذا ارتبط عدد من السلاسل الببتيدية، فإنه يمكن تسميتها بببتيد.

فالسلسلة المكونة من عشرة أحماض أمينية أو أكثر متصلة معًا بروابط ببتيدية تسمى عديد الببتيد. ويتضمن الشكل 6-5 مثالًا على عديد الببتيد. وعندما يصل طول السلسلة نحو 50 حمضًا أمينيًا يطلق عليها اسم بروتين.

ولأن هناك 20 حمضًا أمينيًا فقط تستعملها الخلايا لتصنع بروتينات، لذا فقد يبدو منطقيًا وجود عدد محدود فقط من تراكيب البروتينات. ولكن البروتين يمكن أن يحتوي على 50 حمضًا أمينيًا على الأقل، أو أكثر من 1000 حمض أميني مرتبة في أي تتابع ممكن.

وحسب عدد التتابعات الممكنة لهذه الأحماض الأمينية، افترض أن كل موقع على السلسلة يمكن أن يكون فيه 20 حمضًا أمينيًا محتملًا.

السلسلة التي تحتوي على 20 من الأحماض الأمينية فهناك (20^{20}) من التتابعات المحتملة للأحماض الأمينية. وهكذا فإن ثنائي الببتيد الذي يتكون من حمضين أمينيين فقط يمكن أن يكون له (20^2)، أو (400) تتابع محتمل للأحماض الأمينية.

وحتى أصغر البروتينات، والذي يحتوي على 50 حمضًا أمينيًا، فقد يكون له (20^{50})، أو أكثر من:

[
1 \times 10^{65}
]

احتمال من ترتيب الأحماض الأمينية.

ولأن خلايا الإنسان تصنع ما بين (80,000) و (100,000) بروتين مختلف، لذا يمكنك أن ترى أن هذا عبارة عن جزء صغير فقط من مجموع عدد البروتينات المحتملة.

ماذا قرأت؟

احسب عدد التتابعات المحتملة لسلسلة ببتيد تتكون من أربعة أحماض أمينية.

الشكل 6-3

الصورة التابعة: صفحة212_الشكل_6_3_تجميع_الرابطة_الببتيدية.png

تجمع الرابطة الببتيدية حمضين أمينيين لتكوين ثنائي الببتيد.

الشكل 6-4

الصورة التابعة: صفحة212_الشكل_6_4_جلايسين_وفينيل_ألانين_وثنائيات_الببتيد.png

يمكن أن يتحد الجلايسين (Gly) مع الفينيل الألانين (Phe) بطريقتين.

a. جلايسين فينيل الألانين ((Gly-Phe))
b. فينيل الألانين جلايسين ((Phe-Gly))

اشرح لماذا يعد هذان التركيبان مادتين مختلفتين؟

---

الشكل 6-5

الصورة التابعة: صفحة213_الشكل_6_5_أشكال_سلاسل_عديد_الببتيد_والروابط_الهيدروجينية.png

يتضمن عديد الببتيد هيئة صورة شكل حلزوني أو صحيفة مطوية مثبتة بشبكة الروابط الهيدروجينية. وهناك عدد من التفاعلات بين السلاسل الجانبية، ولكنها تؤدي دورًا مهمًا في تحديد الشكل الثلاثي الأبعاد لعديد الببتيد.

---

تركيب البروتين الثلاثي الأبعاد

تبدأ السلاسل الطويلة المكونة من الأحماض الأمينية بالطي مكوّنة أشكالًا ثلاثية الأبعاد قبل أن يكتمل تكوينها. ويتحدد الشكل الثلاثي الأبعاد عن طريق التفاعلات بين الأحماض الأمينية.

فقد تكون بعض أجزاء عديد الببتيد في صورة شكل حلزوني يشبه لولب سلك الهاتف. وقد تثنى بعض الأجزاء الأخرى إلى الأمام وإلى الخلف بصورة متكررة مكوّنة تركيبًا على هيئة صحيفة مطوية لها عدة طيات.

وقد تثنى سلسلة عديد الببتيد إلى الخلف على نفسها وتتخذ أشكالًا كما يمكن أن يحتوي بروتين معين على جزء في صورة حلزونية وصحيفة مطوية. وقد لا يحتوي على أي منهما.

ويبين الشكل 6-5 نمطيًا حلزونيًا وصحيفة. والشكل الكلي الثلاثي الأبعاد للعديد من البروتينات شكل كروي غير منتظم، وهناك أنواع أخرى من البروتينات لها شكل ليفي طويل.

وشكل البروتين مهم لعمله، فإذا تغير هذا الشكل، فقد لا يستطيع البروتين أداء وظيفته.

---

تغير الخواص الطبيعية

ينتج تغير الخواص الطبيعية عن التغيرات في درجة الحرارة وقوة الرابطة الأيونية والرقم الهيدروجيني (pH) والعوامل الأخرى لافتكاك طيات البروتين ولوالبه.

ويؤدي هذا إلى تغير الخواص الطبيعية (Denaturation) الأصلية للبروتين، وهي العملية التي تشوه تركيب البروتين الطبيعي الأصلي.

وعند تغير الخواص الطبيعية له فإنه قد يفقد وظيفته أو يتلف.

ويؤدي الطبخ عادة إلى تغير الخواص الطبيعية للبروتينات في الأغذية. فعند سلق بيضة تصبح صلبة؛ إذ تزال الصفة الغنيّة بالبروتين بتصلب نتيجة تغير الخواص الطبيعية للبروتين.

ولما كانت البروتينات تعمل بصورة صحيحة فقط عندما تكون مطوية، لذا فإنها تصبح غير فعالة بصورة عامة إذا حدث تغير كبير في خواصها الطبيعية.

---

الوظائف المتعددة للبروتينات

The Multiple Functions of Proteins

تؤدي البروتينات أدوارًا كثيرة في الخلايا الحية؛ فهي تقوم بتسريع التفاعلات الكيميائية، ونقل المواد، وتنظيم العمليات الخلوية، والدعم البنائي للخلايا، والاتصالات داخل الخلايا وفيما بينها، وتسريع حركة الخلايا، وتعمل على عمل العضلات للطاقة عند شح المصادر الأخرى.

---

تسريع التفاعلات

يعمل العدد الأكبر من البروتينات في معظم المخلوقات الحية عمل الإنزيمات والعوامل المحفزة للتفاعلات الكثيرة التي تحدث في الخلايا الحية.

يعرف الإنزيم عاملًا محفزًا حيويًا. يجب يعمل على تسريع التفاعل الكيميائي دون أن يستهلك في هذا التفاعل.

ويؤدي عادة إلى خفض طاقة تنشيط التفاعل عن طريق تثبيت الحالة الانتقالية.

تجربة عملية

الصورة التابعة: صفحة213_تجربة_عملية_تغير_طبيعة_البروتين.png

تغير طبيعة البروتين.
ارجع إلى دليل التجارب العملية على منصة عين الإثرائية.

واقع الكيمياء في الحياة

الإنزيمات

الصورة التابعة: صفحة213_الكيمياء_في_الحياة_إنزيم_الباباين.png

الباباين هو أحد أمثلة الإنزيمات التي قد تكون استعملتها، ويوجد في البابايا، والأناناس، ومصادر نباتية أخرى. يعمل هذا الإنزيم عاملًا في التفاعلات التي تفكك جزيئات البروتين، وتحولها إلى أحماض أمينية حرة.

والباباين هو العامل الفعال في بقايا اللحوم طرية؛ فعندما تنثر الباباين الجاف على اللحم الرطب، فإنه يكون محلولًا يكسر ألياف البروتين القاسية في اللحم فيجعله أكثر طراوة.

---

الشكل 6-6

الصورة التابعة: صفحة214_الشكل_6_6_عمل_الإنزيم_والمادة_الخاضعة.png

تتخصص الإنزيمات بحالة التنشيط اللازمة لحدوث التفاعل، وتغير السرعة التي يحدث بها التفاعل دون أن تستهلك في التفاعل.

يوضح الشكل:

• إنزيم (Protein)
• سكر مركب
• مادة خاضعة
• مواقع تنشيط
• سكر بسيط
• (+H_2O)

وتوضح الدورة أن:

• تعد الإنزيمات مواد خاضعة مناسبة للتغير، مثل سكر مركب مثلًا.
• كل مادة خاضعة لفعل الإنزيم ترتبط بالموقع النشط، ويظهر الإنزيم شكله قليلًا ليناسب مع المادة الخاضعة.
• تنخفض الطاقة في هذه الحالة، وينقسم السكر المركب إلى سكريات أبسط.
• بعد التفاعل، ينطلق الإنزيم بشكله الأصلي، ويستطيع أن يقوم بتفاعلات خاضعة عديدة.

---

كيف تعمل الإنزيمات؟ إن مصطلح مادة خاضعة لفعل الإنزيم يشير إلى مادة متفاعلة في تفاعل يعمل الإنزيم فيه عمل عامل محفز.

كما في الشكل 6-6، وترتبط المواد الخاضعة لفعل الإنزيم بمواضع معينة على جزيئات الإنزيم، وهي عادة عيوب أو شقوق. وتسمى النقطة التي ترتبط بها المادة الخاضعة لفعل الإنزيم الموقع النشط للإنزيم.

وبعدما ترتبط المادة الخاضعة بالموقع النشط يتغير هذا الموضع شكله قليلًا ليحيط بالمادة الخاضعة بصورة أكثر إحكامًا، وتسمى هذه العملية المطابقة التأثيرية.

ويجب أن تتطابق بها فقط أشكال المواد الخاضعة مع شكل الموقع النشط، وبالطريقة نفسها التي تتطابق بها قطع الألغاز أو القفل والمفتاح.

ولو لم ترتبط المادة الخاضعة بشكل ملائم، عندها تفاعل.

وتسمى التركيب المكوّن من الإنزيم والمادة الخاضعة عند ارتباطها مركب الإنزيم والمادة الخاضعة.

فالحجم الكبير لجزيئات الإنزيم يمكنها من تكوين روابط متعددة مع المواد الخاضعة، كما يسمح التنوع الكبير للسلاسل الجانبية للأحماض الأمينية في الإنزيم بتكوين عدد من القوى بين الجزيئية المختلفة.

وتخفض القوى بين الجزيئية هذه طاقة التنشيط اللازمة للتفاعل؛ حيث تكسر الروابط وتتحول المادة الخاضعة لفعل الإنزيم إلى نواتج.

ماذا قرأت؟

صف بكلماتك الخاصة كيف يعمل الإنزيم؟

---

بروتينات النقل

تنقل بعض البروتينات جسيمات أصغر ضمنًا في أجزاء الجسم. ويبين الشكل 6-7 بروتين الهيموجلوبين، الذي ينقل الأكسجين في الدم من الرئتين إلى سائر الجسم.

وهناك بروتينات أخرى تتحد بجزيئات حيوية تسمى ليبيدات لتنقلها من جزء من الجسم إلى جزء آخر خلال مجرى الدم.

الشكل 6-7

الصورة التابعة: صفحة214_الشكل_6_7_الهيموجلوبين_بروتين_كروي.png

الهيموجلوبين بروتين كروي، فيه أربع سلاسل عديدة الببتيد. يحتوي كل منها على مجموعة حديد تسمى هيم، يرتبط معها الأكسجين.

---

الشكل 6-8

الصورة التابعة: صفحة215_الشكل_6_8_الكيراتين_في_شعر_الإنسان.png

يتكون شعر الإنسان من بروتين ليفي يسمى الكيراتين.

---

الدعم البنائي

تختص بعض البروتينات على وظيفة وحيدة هي تكوين تراكيب حيوية للمخلوقات الحية، وتعرف هذه الجزيئات باسم البروتينات البنائية.

والبروتين البنائي الأكثر توافرًا في معظم الحيوانات هو الكولاجين، وهو جزء من الجلد والأوتار والأربطة والعظام. وتشمل البروتينات البنائية الأخرى الريش، والفراء، والصوف، والحوافر، والأظفار، والشرنقات، والشعر، كما في الشكل 6-8.

---

الإشارات الخلوية

Cell signalling

الهرمونات جزيئات تحمل الإشارات من أحد أجزاء الجسم إلى جزء آخر، وبعض الهرمونات بروتينات.

فالأنسولين، وهو مثال مألوف لهرمون بروتيني صغير، يتكون من 51 حمضًا أمينيًا تنتجه بعض خلايا البنكرياس.

وعندما يطلق الأنسولين إلى مجرى الدم يعطي إشارات لخلايا الجسم أن سكر الدم متوافر بكثرة ويجب تخزينه. يؤدي عدم توافر الأنسولين في كثير من الأحوال إلى مرض السكري الذي ينتج من كثرة السكر في مجرى الدم.

ولما كانت التقنية الحديثة قد جعلت تصنيع البروتينات في المختبر ممكنًا، فقد تم صناعة بعض الهرمونات البروتينية لاستخدامها أدوية.

ومن ذلك الأنسولين، وهرمونات الغدة الدرقية، وهرمونات النمو. وتستعمل البروتينات الطبيعية والصناعية في العديد من المنتجات، من محاليل التنظيف إلى وسائل المساعدة الصحية والتجميلية.

المطويات

ضمّن مطويتك معلومات من هذا القسم.

---

التقويم 6-1

الخلاصة

• البروتينات بوليمرات حيوية تتكون من أحماض أمينية ترتبط بروابط ببتيدية.
• تنطوي سلاسل البروتين مكونة تراكيب معقدة ثلاثية الأبعاد.
• للبروتينات وظائف عديدة في جسم الإنسان تشمل على وظائف داخل الخلايا وأخرى بينها، ووظائف دعم بنائي.

أسئلة التقويم 6-1

• الفكرة الرئيسة: صف ثلاثة بروتينات، وحدد وظائفها.

• قارن بين بناء الأحماض الأمينية، وثنائي الببتيد، وعديد الببتيد، والبروتين، أيها أكبر كتلة جزيئية، وأيها أصغر كتلة جزيئية؟

• ارسم تركيب ثنائي الببتيد (Gly-Ser)، وضع دائرة حول الرابطة الببتيدية.

• قوّم ما خواص البروتينات التي تجعلها عوامل مساعدة مفيدة؟ وفيم تختلف عن عوامل مساعدة أخرى سبق أن درستها؟

• اشرح ثلاث وظائف للبروتينات في الخلايا، وأعط مثالًا على كل وظيفة.

• صنف حمضًا أمينيًا من الجدول 6-1 يمكن تصنيفه في كل فئة من الأزواج الآتية:

a. غير قطبي مقابل قطبي.
b. أروماتي مقابل أليفاتي.
c. حمضي مقابل قاعدي.